新發(fā)現！這類(lèi)蛋白再細菌外膜的組裝及完成機制，德國MB助力科研

實(shí)驗室環(huán)境的潔凈度對分子實(shí)驗室而言十分重要。定期對實(shí)驗室進(jìn)行清掃、消毒，有利于實(shí)驗結果的穩定。

外膜結構普遍存在于革蘭氏陰性菌、線(xiàn)粒體和葉綠體中，并含有外膜β-桶蛋白(OMPs)，是物質(zhì)交換的重要入口。

所有已知的omp都具有反平行的β-鏈拓撲結構，這意味著(zhù)它們具有共同的進(jìn)化起源和保守的折疊機制。已經(jīng)提出了細菌β-桶裝配機械(BAM)啟動(dòng)OMP折疊的模型。然而，BAM完成OMP組裝的機制尚不清楚。

締一生物公司的德國Minerva Biolabs生產(chǎn)的PCR-Clean，高效清除核酸污染。

近日，發(fā)表在《Nature》上，標題為：“Structural basis of BAM-mediated outer membrane β-barrel protein assembly"的一項研究，捕捉到了BAM與底物β-桶蛋白EspP在外膜折疊整合過(guò)程中的多個(gè)中間態(tài)構象，同時(shí)通過(guò)體內外功能分析及全原子分子動(dòng)力學(xué)模擬揭示了底物OMP的組裝、關(guān)閉及釋放的全過(guò)程，為以此蛋白復合物為靶點(diǎn)的新型抗菌藥物研發(fā)提供了重要基礎。

該項研究中，研究人員報道了BAM組裝OMP底物EspP的中間結構，展示了在OMP組裝后期BAM的順序構象動(dòng)力學(xué)，這進(jìn)一步得到了分子動(dòng)力學(xué)模擬的支持。體外和體內的誘變組裝實(shí)驗顯示了BamA和EspP在桶狀雜交、閉合和釋放中的功能殘基。該項工作為OMP組裝的共同機制提供了新的見(jiàn)解。

德國MB專(zhuān)注于各類(lèi)污染的清除，方便高效。